SUV39H1

SUV39H1

Suppressor of variegation 3-9 homolog 1 (Drosophila), also known as SUV39H1, is a human gene.

PBB_Summary
section_title =
summary_text = This gene is a member of the suppressor of variegation 3-9 homolog family and encodes a protein with a chromodomain and a C-terminal SET domain. This nuclear protein moves to the centromeres during mitosis and functions as a histone methyltransferase, methylating Lys-9 of histone H3. Overall, it plays a vital role in heterochromatin organization, chromosome segregation, and mitotic progression.cite web | title = Entrez Gene: SUV39H1 suppressor of variegation 3-9 homolog 1 (Drosophila)| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=6839| accessdate = ]

References

Further reading

PBB_Further_reading
citations =
*cite journal | author=Schotta G, Ebert A, Reuter G |title=SU(VAR)3-9 is a conserved key function in heterochromatic gene silencing. |journal=Genetica |volume=117 |issue= 2-3 |pages= 149–58 |year= 2003 |pmid= 12723694 |doi=
*cite journal | author=Hijmans EM, Voorhoeve PM, Beijersbergen RL, "et al." |title=E2F-5, a new E2F family member that interacts with p130 in vivo. |journal=Mol. Cell. Biol. |volume=15 |issue= 6 |pages= 3082–9 |year= 1995 |pmid= 7760804 |doi=
*cite journal | author=Maruyama K, Sugano S |title=Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides. |journal=Gene |volume=138 |issue= 1-2 |pages= 171–4 |year= 1994 |pmid= 8125298 |doi=
*cite journal | author=Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, "et al." |title=Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library. |journal=Gene |volume=200 |issue= 1-2 |pages= 149–56 |year= 1997 |pmid= 9373149 |doi=
*cite journal | author=Aagaard L, Laible G, Selenko P, "et al." |title=Functional mammalian homologues of the Drosophila PEV-modifier Su(var)3-9 encode centromere-associated proteins which complex with the heterochromatin component M31. |journal=EMBO J. |volume=18 |issue= 7 |pages= 1923–38 |year= 1999 |pmid= 10202156 |doi= 10.1093/emboj/18.7.1923
*cite journal | author=Aagaard L, Schmid M, Warburton P, Jenuwein T |title=Mitotic phosphorylation of SUV39H1, a novel component of active centromeres, coincides with transient accumulation at mammalian centromeres. |journal=J. Cell. Sci. |volume=113 ( Pt 5) |issue= |pages= 817–29 |year= 2000 |pmid= 10671371 |doi=
*cite journal | author=Melcher M, Schmid M, Aagaard L, "et al." |title=Structure-function analysis of SUV39H1 reveals a dominant role in heterochromatin organization, chromosome segregation, and mitotic progression. |journal=Mol. Cell. Biol. |volume=20 |issue= 10 |pages= 3728–41 |year= 2000 |pmid= 10779362 |doi=
*cite journal | author=Firestein R, Cui X, Huie P, Cleary ML |title=Set domain-dependent regulation of transcriptional silencing and growth control by SUV39H1, a mammalian ortholog of Drosophila Su(var)3-9. |journal=Mol. Cell. Biol. |volume=20 |issue= 13 |pages= 4900–9 |year= 2000 |pmid= 10848615 |doi=
*cite journal | author=Fraser ME, James MN, Bridger WA, Wolodko WT |title=Phosphorylated and dephosphorylated structures of pig heart, GTP-specific succinyl-CoA synthetase. |journal=J. Mol. Biol. |volume=299 |issue= 5 |pages= 1325–39 |year= 2000 |pmid= 10873456 |doi= 10.1006/jmbi.2000.3807
*cite journal | author=Rea S, Eisenhaber F, O'Carroll D, "et al." |title=Regulation of chromatin structure by site-specific histone H3 methyltransferases. |journal=Nature |volume=406 |issue= 6796 |pages= 593–9 |year= 2000 |pmid= 10949293 |doi= 10.1038/35020506
*cite journal | author=Lachner M, O'Carroll D, Rea S, "et al." |title=Methylation of histone H3 lysine 9 creates a binding site for HP1 proteins. |journal=Nature |volume=410 |issue= 6824 |pages= 116–20 |year= 2001 |pmid= 11242053 |doi= 10.1038/35065132
*cite journal | author=Vandel L, Trouche D |title=Physical association between the histone acetyl transferase CBP and a histone methyl transferase. |journal=EMBO Rep. |volume=2 |issue= 1 |pages= 21–6 |year= 2001 |pmid= 11252719 |doi= 10.1093/embo-reports/kve002
*cite journal | author=Nielsen SJ, Schneider R, Bauer UM, "et al." |title=Rb targets histone H3 methylation and HP1 to promoters. |journal=Nature |volume=412 |issue= 6846 |pages= 561–5 |year= 2001 |pmid= 11484059 |doi= 10.1038/35087620
*cite journal | author=Vandel L, Nicolas E, Vaute O, "et al." |title=Transcriptional repression by the retinoblastoma protein through the recruitment of a histone methyltransferase. |journal=Mol. Cell. Biol. |volume=21 |issue= 19 |pages= 6484–94 |year= 2001 |pmid= 11533237 |doi=
*cite journal | author=Vaute O, Nicolas E, Vandel L, Trouche D |title=Functional and physical interaction between the histone methyl transferase Suv39H1 and histone deacetylases. |journal=Nucleic Acids Res. |volume=30 |issue= 2 |pages= 475–81 |year= 2002 |pmid= 11788710 |doi=
*cite journal | author=Schotta G, Ebert A, Krauss V, "et al." |title=Central role of Drosophila SU(VAR)3-9 in histone H3-K9 methylation and heterochromatic gene silencing. |journal=EMBO J. |volume=21 |issue= 5 |pages= 1121–31 |year= 2002 |pmid= 11867540 |doi= 10.1093/emboj/21.5.1121
*cite journal | author=Sewalt RG, Lachner M, Vargas M, "et al." |title=Selective interactions between vertebrate polycomb homologs and the SUV39H1 histone lysine methyltransferase suggest that histone H3-K9 methylation contributes to chromosomal targeting of Polycomb group proteins. |journal=Mol. Cell. Biol. |volume=22 |issue= 15 |pages= 5539–53 |year= 2002 |pmid= 12101246 |doi=
*cite journal | author=Zhang CL, McKinsey TA, Olson EN |title=Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation. |journal=Mol. Cell. Biol. |volume=22 |issue= 20 |pages= 7302–12 |year= 2002 |pmid= 12242305 |doi=
*cite journal | author=Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, "et al." |title=Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volume=99 |issue= 26 |pages= 16899–903 |year= 2003 |pmid= 12477932 |doi= 10.1073/pnas.242603899
*cite journal | author=Yamamoto K, Sonoda M |title=Self-interaction of heterochromatin protein 1 is required for direct binding to histone methyltransferase, SUV39H1. |journal=Biochem. Biophys. Res. Commun. |volume=301 |issue= 2 |pages= 287–92 |year= 2003 |pmid= 12565857 |doi=

PBB_Controls
update_page = yes
require_manual_inspection = no
update_protein_box = yes
update_summary = yes
update_citations = yes


Wikimedia Foundation. 2010.

Игры ⚽ Поможем сделать НИР

Look at other dictionaries:

  • DNMT3A — DNA (cytosine 5 ) methyltransferase 3 alpha Rendering based on PDB 2QRV …   Wikipedia

  • Белки группы polycomb — (англ. Polycomb group proteins)  это семейство белков, которые способны ремоделировать хроматин. Впервые открыты у дрозофил.[1] Эти белки так видоизменяют структуру хроматина, что транскрипционные факторы не могут связываться с… …   Википедия

  • E2F5 — E2F transcription factor 5, p130 binding, also known as E2F5, is a human gene.cite web | title = Entrez Gene: E2F5 E2F transcription factor 5, p130 binding| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene Cmd=ShowDetailView… …   Wikipedia

  • ДНК-метилтрансфераза — ДНК метилтрансферазы (ДНК метилазы, англ. DNA methyltransferase, DNA MTase, DNMT)  группа ферментов, катализирующих метилирование нуклеотидных остатков в составе ДНК. Активность метилтрансфераз, заключающаяся в (переносе метильных (CH3… …   Википедия

  • ДНК-метилазы — ДНК метилтрансферазы (ДНК метилазы, англ. DNA methyltransferase, DNA MTase, DNMT)  группа ферментов, катализирующих метилирование нуклеотидных остатков в составе ДНК. Активность метилтрансфераз, заключающаяся в (переносе метильных (CH3 ) групп)… …   Википедия

  • ДНК-метилтрансферазы — (ДНК метилазы, англ. DNA methyltransferase, DNA MTase, DNMT)  группа ферментов, катализирующих метилирование нуклеотидных остатков в составе ДНК. Активность метилтрансфераз, заключающаяся в (переносе метильных (CH3 ) групп) на азотистое основание …   Википедия

  • ДНК-метилаза — ДНК метилтрансферазы (ДНК метилазы, англ. DNA methyltransferase, DNA MTase, DNMT)  группа ферментов, катализирующих метилирование нуклеотидных остатков в составе ДНК. Активность метилтрансфераз, заключающаяся в (переносе метильных (CH3 ) групп)… …   Википедия

  • ДНК метилтрансфераза — ДНК метилтрансферазы (ДНК метилазы, англ. DNA methyltransferase, DNA MTase, DNMT)  группа ферментов, катализирующих метилирование нуклеотидных остатков в составе ДНК. Активность метилтрансфераз, заключающаяся в (переносе метильных (CH3 ) групп)… …   Википедия

  • ДНК метилтрансфераза-1 — ДНК метилтрансферазы (ДНК метилазы, англ. DNA methyltransferase, DNA MTase, DNMT)  группа ферментов, катализирующих метилирование нуклеотидных остатков в составе ДНК. Активность метилтрансфераз, заключающаяся в (переносе метильных (CH3 ) групп)… …   Википедия

  • Histona deacetilasa 1 — HUGO 4852 Símbolo HDAC1 Símbolos alt. DKFZp686H12203; GON 10; HD1; RPD3; RPD3L1 …   Wikipedia Español

Share the article and excerpts

Direct link
Do a right-click on the link above
and select “Copy Link”