Electron transfer dissociation
- Electron transfer dissociation
Electron transfer dissociation (ETD) is a method to fragment ions in a mass spectrometer.[cite journal |author=Syka JE, Coon JJ, Schroeder MJ, Shabanowitz J, Hunt DF |title=Peptide and protein sequence analysis by electron transfer dissociation mass spectrometry |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volume=101 |issue=26 |pages=9528–33 |year=2004 |pmid=15210983 |doi=10.1073/pnas.0402700101] ][cite journal |author=Mikesh LM, Ueberheide B, Chi A, Coon JJ, Syka JE, Shabanowitz J, Hunt DF |title=The utility of ETD mass spectrometry in proteomic analysis |journal=Biochim. Biophys. Acta |volume=1764 |issue=12 |pages=1811–22 |year=2006 |pmid=17118725 |doi=10.1016/j.bbapap.2006.10.003] Similar to electron capture dissociation, ETD induces fragmentation of cations (e.g. peptides or proteins) by transferring electrons to them.]
ETD fragmentation
ETD does not use free electrons but employs radical anions (e.g. anthracene or azobenzene) for this purpose:
:M + nH] ^{n+} + A^- o igg [ [M + nH] ^{(n-1)+} igg] ^* + A o fragments.[cite journal |author=McLuckey SA, Stephenson JL |title=Ion/ion chemistry of high-mass multiply charged ions |journal=Mass spectrometry reviews |volume=17 |issue=6 |pages=369–407 |year=1998 |pmid=10360331 |doi=10.1002/(SICI)1098-2787(1998)17:6<369::AID-MAS1>3.0.CO;2-J |doilabel=10.1002/(SICI)1098-2787(1998)17:6369::AID-MAS13.0.CO;2-J] ]
ETD cleaves randomly along the peptide backbone (so called c and z ions) while side chains and modifications such as phosphorylation are left intact. The technique only works well for higher charge state ions (z>2), however relative to collision-induced dissociation (CID), ETD is advantageous for the fragmentation of longer peptides or even entire proteins. This makes the technique important for top-down proteomics.
ee also
*Tandem mass spectrometry
*Electrospray
References
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2010.
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